Redox cycling of myoglobin and ascorbate: a potential protective mechanism against oxidative reperfusion injury in muscle
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Galaris, D.
Cadenas, E.
Hochstein, P.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer-reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Arch Biochem Biophys
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Metmyoglobin catalyzes the decomposition of H2O2 as well as other hydroperoxides by using ascorbic acid as a substrate. The ratio of H2O2 reduced to ascorbate oxidized is close to one, whereas the rate of oxidation is directly proportional to both H2O2 and metmyoglobin concentrations. Ascorbate also prevents the protein modifications and the O2 evolution that accompany the reaction of metmyoglobin with hydroperoxides. In the absence of ascorbate, myoglobin and H2O2 promote the peroxidation of unsaturated fatty acids and, thus, may cause damage to cellular constituents. However, lipid peroxidation is inhibited in the presence of ascorbate and, for this reason, it is suggested that this heme protein functions in the opposite manner. The redox cycling of myoglobin by ascorbate may act as an important electron "sink" and defense mechanism against peroxides during oxidative challenge to muscle.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
Ascorbic Acid/*metabolism, Hydrogen Peroxide/metabolism, Lipid Peroxidation, Metmyoglobin/metabolism, Muscles/*metabolism, Myoglobin/*metabolism, Oxidation-Reduction, Reperfusion Injury/*prevention & control
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2774564
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0003986189905092
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0003986189905092
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Επιστημών Υγείας. Τμήμα Ιατρικής