Nmr-Study on a Sryd-Containing Fibronectin-Like Sequence-(250-257) of Leishmania-Gp63 - Contribution of Residual Water in the Dimethyl-Sulfoxide Solution Structure
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Tsikaris, V.
Cung, M. T.
Sakarellos, C.
Tzinia, A. K.
Soterladou, K. P.
Sakarellos-Daitsiotis, M.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Royal Society of Chemistry
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Journal of the Chemical Society-Perkin Transactions 2
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
The conformational characteristics of the I(250)ASRYDQL(257) synthetic octapeptide, which incorporates the SRYD adhesion site (252-255) of Leishmania gp63, have been investigated at pH 2 and 5, by means of 1D and 2D H-1 NMR spectroscopy (temperature coefficient values, chemical shifts, vicinal coupling constants and NOE effects). It was found that elimination of residual water from the dimethyl sulfoxide (DMSO) solution at pH 2 provides exchange peaks in the ROESY and HOHAHA spectra similar to those obtained for the DMSO peptide solution at pH 5. This common structure is stabilized (i) by the formation of a type I beta-turn involving the QNH --> RCO interaction and (ii) by a possible interaction between the guanidinium and the D-beta-carboxylate groups. After treatment with molecular sieves, the remaining residual water is redistributed between the peptide functional groups and participates in the rigidification of the new conformational state.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
cell-adhesion, spectroscopy, peptides, region, rgd
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://A1994NF45100028
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας