Zinc binding in peptide models of angiotensin-I converting enzyme active sites studied through 1H-NMR and chemical shift perturbation mapping
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Galanis, A. S.
Spyroulias, G. A.
Pierattelli, R.
Tzakos, A.
Troganis, A.
Gerothanassis, I. P.
Pairas, G.
Manessi-Zoupa, E.
Cordopatis, P.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Wiley
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Biopolymers
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
We report the design and synthesis through solid phase 9-flourenylmethoxycarbonyl (Fmoc) chemistry of the two angiotensin-I converting enzyme active sites possessing the general sequence HEMGHX(23)EAIGDX(3). Their zinc-binding properties were monitored in solution through high-resolution (1)H-NMR. The obtained data were analyzed in terms of chemical shift differences. The results indicate that zinc binds to the HEMGH and the EAIGD characteristic motifs, and suggest possible coordination modes of zinc in the native enzyme.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
Amino Acid Motifs, Amino Acid Sequence, Binding Sites, Humans, Isoenzymes/chemistry/metabolism, Models, Molecular, Molecular Sequence Data, Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular/*methods, Peptide Fragments/chemical synthesis/chemistry/metabolism, Peptide Mapping, Peptidyl-Dipeptidase A/*chemistry/*metabolism, Protein Conformation, Protons, Sequence Homology, Amino Acid, Solutions, Thermolysin/chemistry/metabolism, Zinc/*metabolism
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12767125
http://onlinelibrary.wiley.com/store/10.1002/bip.10362/asset/10362_ftp.pdf?v=1&t=hncvy7vb&s=fd90fe93933f47e4e52fe39b959ac1a2c1a04828
http://onlinelibrary.wiley.com/store/10.1002/bip.10362/asset/10362_ftp.pdf?v=1&t=hncvy7vb&s=fd90fe93933f47e4e52fe39b959ac1a2c1a04828
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας