H-1-Nmr Studies on Arginine Tripeptides - Evidence for Guanidinium C-Terminal Carboxylate Interactions
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Tsikaris, V.
Sakarellos-Daitsiotis, M.
Panoupomonis, E.
Detsikas, E.
Sakarellos, C.
Cung, M. T.
Marraud, M.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Eaton Publishing
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Peptide Research
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Guanidinium-C -terminal carboxylate interactions are involved in the establishment of the secondary structure of various biologically active peptide sequences. The conformational properties of a series of arginine-containing tripeptides, L-Arg-X-Gly (X = L-Ala, Val, Leu), in DMSO solutions at physiological pH, have been studied by means of 1D and 2D H-1-NMR spectroscopy. Measurements of the chemical shifts, NOE effects and temperature coefficients showed that the ArgN(epsilon)H and ArgN(eta)H-2 groups form two hydrogen bonds with the C-terminal carboxylate moiety, whereas the ArgN(alpha)-terminal nitrogen is in the amino state. Our results point out the significant contribution of the C-terminal carboxylate group, at physiological pH, in the stabilization of the Arg side-chain structure in peptides simultaneously containing arginine residues and carboxy terminal sequences.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
sequential polypeptides, circular-dichroism, crystal-structures, histone models
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://A1992HL96700006
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας