Zinc binding in peptide models of angiotensin-I converting enzyme active sites studied through H-1-NMR and chemical shift perturbation mapping
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Galanis, A. S.
Spyroulias, G. A.
Pierattelli, R.
Tzakos, A.
Troganis, A.
Gerothanassis, I. P.
Pairas, G.
Manessi-Zoupa, E.
Cordopatis, P.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Wiley-Blackwell
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Biopolymers
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
We report the design and synthesis through solid phase 9-flourenylmethoxycarbonyl (Fmoc) chemistry of the two angiotensin-I converting enzyme active sites possessing the general sequence HEMGHX(23)EAIGDX(3). Their zinc-binding properties were monitored in solution through high-resolution H-1-NMR. The obtained data were analyzed in terms of chemical shift differences. The results indicate that zinc binds to the HEMGH and the EAIGD characteristic motifs, and suggest possible coordination modes of zinc in the native enzyme. (C) 2003 Wiley Periodicals, Inc.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
angiotensin-i converting enzyme, renin-angiotensin system, zinc binding motifs, nmr, chemical shift index, protein secondary structure, nmr-spectroscopy, thermolysin, resolution, bradykinin
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000183163500007
http://onlinelibrary.wiley.com/store/10.1002/bip.10362/asset/10362_ftp.pdf?v=1&t=hmn3jpj8&s=f97bf82e0c0ed1fe0c2668bb5f8de0564faaaaae
http://onlinelibrary.wiley.com/store/10.1002/bip.10362/asset/10362_ftp.pdf?v=1&t=hmn3jpj8&s=f97bf82e0c0ed1fe0c2668bb5f8de0564faaaaae
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας