Significance of Bound Residual Water in the Dmso Solution Structure of Stable Peptide Hydrates
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Tsikaris, V.
Sakarellos-Daitsiotis, M.
Theophanidis, N.
Sakarellos, C.
Cung, M. T.
Marraud, M.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
The Royal Society of Chemistry
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Journal of the Chemical Society-Perkin Transactions 2
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Water molecules in peptide hydrates are widely known to be directly involved in the stabilization of the peptide structure in the solid state. In this work, the influence of tightly bound residual water molecules on the conformational properties of two hydrates of the L-Arg-L-Leu-Gly and Gly-L-Phe-L-Leu peptide lyophilized from water at acidic pH, has been investigated for the first time in DMSO solution by means of 1D and 2D H-1 NMR spectroscopy. Significant conformational changes have been observed in solution as the bound residual water is gradually expelled from the peptide hydrate. These observations point out the crucial role of bound water in fine-structural determinations of peptides in solution when evaluating NMR data.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
sequential polypeptides, protein hydration, organic-solvents, aqueous-solution, histone models, enkephalin, crystal, conformation, spectroscopy, resolution
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://A1991GF28500006
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας