Design, synthesis, and conformational study of biologically active photolabeled analogues of the main immunogenic region of the acetylcholine receptor
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Theodorou, V.
Tsikaris, V.
Sakarellos-Daitsiotis, M.
Avramopoulou, V.
Kostelidou, K.
Tzartos, S. J.
Sakarellos, C.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Wiley-Blackwell
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Biopolymers
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Photoaffinity labeling is a powerful tool for the characterization of the molecular basis of ligand binding to acceptor molecules, which provides important insights for mapping the bimolecular interfaces. The autoimmune disease myasthenia gravis is caused by autoantibodies against the acetylcholine receptor (AChR). The majority, of the anti-AChR antibodies bind to the "main immunogenic region" (MIR) of the AChR. To identify, the contact points between the complementarity determining regions of the anti-MIR antibodies that recognize the MIR contact sites of the AChR, we present here three photoreactive dodecapeptide MIR analogues containing the photolabel p-benzoyl-L-phenylalanine (Bpa) moiety, either in position 1 or 11. The structure of the produced 12-mers was analyzed using two-dimensional H-1-NMR spectroscopy, whereas their binding to anti-MIR monoclonal antibodies (mAbs) was determined by immunochemical assays. In all cases the modifications resulted in conservation of the beta -turn conformation of the N-terminus, which has been proved essential for antibody recognition and increased anti-MIR binding relative to the MIR decapeptide. (C) 2001 John Wiley & Sons, Inc.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
acetylcholine receptor, myasthenia gravis, main immunogenic region, anti-mir antibodies, complementarity determining regions, photolabeling, photoaffinity, benzoylphenylalanine, mir structure, monoclonal-antibodies, parathyroid-hormone, bimolecular interaction, molecular recognition, substrate recognition, alpha-67-76 fragment, protein-receptor, binding domain, cross-linking, alpha-subunit
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000171763200006
http://onlinelibrary.wiley.com/store/10.1002/1097-0282(2000)56:1<37::AID-BIP1041>3.0.CO;2-X/asset/1041_ftp.pdf?v=1&t=hn1hi7s1&s=f5b9b726c716f463c7840288216b1a6132cea510
http://onlinelibrary.wiley.com/store/10.1002/1097-0282(2000)56:1<37::AID-BIP1041>3.0.CO;2-X/asset/1041_ftp.pdf?v=1&t=hn1hi7s1&s=f5b9b726c716f463c7840288216b1a6132cea510
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας