A nuclear envelope-associated kinase phosphorylates arginine-serine motifs and modulates interactions between the lamin B receptor and other nuclear proteins

Φόρτωση...
Μικρογραφία εικόνας

Ημερομηνία

Συγγραφείς

Nikolakaki, E.
Simos, G.
Georgatos, S. D.
Giannakouros, T.

Τίτλος Εφημερίδας

Περιοδικό ISSN

Τίτλος τόμου

Εκδότης

Περίληψη

Τύπος

Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο

Είδος περιοδικού

peer-reviewed

Είδος εκπαιδευτικού υλικού

Όνομα συνεδρίου

Όνομα περιοδικού

J Biol Chem

Όνομα βιβλίου

Σειρά βιβλίου

Έκδοση βιβλίου

Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος

Περιγραφή

Previous studies have identified a subassembly of nuclear envelope proteins, termed "the LBR complex." This complex includes the lamin B receptor protein (LBR or p58), a kinase which phosphorylates LBR in a constitutive fashion (LBR kinase), the nuclear lamins A and B, an 18-kDa polypeptide (p18), and a 34-kDa protein (p34/p32). The latter polypeptide has been shown to interact with the HIV-1 proteins Rev and Tat and with the splicing factor 2 (SF2). Using recombinant proteins produced in bacteria and synthetic peptides representing different regions of LBR, we now show that the LBR kinase modifies specifically arginine-serine (RS) dipeptide motifs located at the nucleoplasmic, NH2-terminal domain of LBR and in members of the SR family of splicing factors. Furthermore, we show that the NH2-terminal domain of LBR binds to p34/p32, whereas a mutated domain lacking the RS region does not. Phosphorylation of LBR by the RS kinase completely abolishes binding of p34/p32, suggesting that this enzyme regulates interactions among the components of the LBR complex.

Περιγραφή

Λέξεις-κλειδιά

Amino Acid Sequence, Animals, Arginine/chemistry, Cell Compartmentation, Erythrocytes/ultrastructure, Lamin Type B, Lamins, Molecular Sequence Data, Nuclear Envelope/*enzymology, Nuclear Proteins/metabolism, Peptides/chemistry/metabolism, Phosphoserine/metabolism, Protein-Serine-Threonine Kinases/*metabolism, Receptors, Cytoplasmic and Nuclear/*metabolism, Structure-Activity Relationship, Substrate Specificity, Turkeys

Θεματική κατηγορία

Παραπομπή

Σύνδεσμος

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8626534
http://www.jbc.org/content/271/14/8365.full.pdf

Γλώσσα

en

Εκδίδον τμήμα/τομέας

Όνομα επιβλέποντος

Εξεταστική επιτροπή

Γενική Περιγραφή / Σχόλια

Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Επιστημών Υγείας. Τμήμα Ιατρικής

Πίνακας περιεχομένων

Χορηγός

Βιβλιογραφική αναφορά

Ονόματα συντελεστών

Αριθμός σελίδων

Λεπτομέρειες μαθήματος

item.page.endorsement

item.page.review

item.page.supplemented

item.page.referenced