Molecular dynamics simulations of an apoliprotein A-I derived peptide in explicit water
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Σταυρακούδης, Αθανάσιος
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Chemical Physics Letters
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Molecular dynamics simulations have been performed for the 104-117 alpha-helical fragment of apoliprotein A-I using the CHARMM22 force field and the NAMD simulation engine. Simulation ( 50 ns in explicit water) resulted in significant appearance of pi-helix conformation, which was totally diminished when the CMAP correction of the CHARMM force field was applied. This is consistent with other similar studies which suggest that the observation of pi-helix in peptide conformation was force field biased rather actually existed. This study suggests that the 104-117 fragment of apoliprotein A-I has a stable alpha-helical conformation in water. (C) 2008 Elsevier B.V. All rights reserved.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
microscopic view, alpha-helix, pi-helix, ewald, propagation, transitions, proteins
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000258395300026
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Οικονομικών και Κοινωνικών Επιστημών. Τμήμα Οικονομικών Επιστημών