Molecular Dynamics Simulation of Antimicrobial Peptide Arenicin-2: beta-Hairpin Stabilization by Noncovalent Interactions

Φόρτωση...
Μικρογραφία εικόνας

Ημερομηνία

Συγγραφείς

Σταυρακούδης, Αθανάσιος
Tsoulos, I. G.
Shenkarev, Z. O.
Ovchinnikova, T. V.

Τίτλος Εφημερίδας

Περιοδικό ISSN

Τίτλος τόμου

Εκδότης

Περίληψη

Τύπος

Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο

Είδος περιοδικού

peer reviewed

Είδος εκπαιδευτικού υλικού

Όνομα συνεδρίου

Όνομα περιοδικού

Biopolymers

Όνομα βιβλίου

Σειρά βιβλίου

Έκδοση βιβλίου

Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος

Περιγραφή

Arenicin-2 is a 21 residue antimicrobial cyclic peptide, possessing one disulphide bond between residues Cys(3) and Cys(20). NMR and CD studies suggested that the structure of arenicin-2 in water represented a well formed, but highly twisted beta-harpin. To investigate the spatial arrangement of the peptide side chains and to get a clear view of its possible amphipathic properties we performed molecular dynamics in explicit water. Four independent trajectories, 50 ns in length, were produced, starting from various initial conformations or by applying different simulation conditions. Arenicin-2 retained its beta-hairpin structure during simulations, although the residues close to strand ends were found to escape from the ideal hairpin conformation. The type I' beta-turn connecting the two strands fluctuated between type IV and II' beta-turn. Conversely, the right-handed twist of the beta-hairpin was well conserved with average twist value 203 degrees +/- 19 degrees per eight residues. Several nonbonded interactions, like hydrophobic interactions between aliphatic side chains, cation/pi-aromatic interactions, CH center dot center dot center dot pi aromatic bond and water bridges, contributed to the hairpin stabilization. (C) 2009 Wiley Periodicals, Inc. Biopolymers (Pept Sci) 92: 143-155, 2009.

Περιγραφή

Λέξεις-κλειδιά

beta-hairpin, arenicin-2, antimicrobial peptide, cation/pi-aromatic interaction, ch-pi, aromatic bond, computer simulation, molecular dynamics, peptide structure, protein-structure, nmr, purification, leukocytes, stability, equations, mechanism, ewald, sheet, water

Θεματική κατηγορία

Παραπομπή

Σύνδεσμος

<Go to ISI>://000265568900002

Γλώσσα

en

Εκδίδον τμήμα/τομέας

Όνομα επιβλέποντος

Εξεταστική επιτροπή

Γενική Περιγραφή / Σχόλια

Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Οικονομικών και Κοινωνικών Επιστημών. Τμήμα Οικονομικών Επιστημών

Πίνακας περιεχομένων

Χορηγός

Βιβλιογραφική αναφορά

Ονόματα συντελεστών

Αριθμός σελίδων

Λεπτομέρειες μαθήματος

item.page.endorsement

item.page.review

item.page.supplemented

item.page.referenced