Copper effective binding with 32-62 and 94-125 peptide fragments of histone H2B
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Zavitsanos, K.
Nunes, A. M.
Malandrinos, G.
Hadjiliadis, N.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Elsevier
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
J Inorg Biochem
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
In an attempt to investigate the role of histone H2B in Cu(II) induced toxicity and carcinogenesis we synthesized the terminally blocked peptides H2B(32-62) (SRKESYSVYVYKVLKQVH(48)PDTGISSKAMGIM) and H2B(94-125) (IQTAVRLLLPGELAKH(110)AVSEGTKAVTKYTSS) mimicking the N-terminal histone-fold domain and C-terminal tail of histone H2B respectively and studied their interaction with Cu(II) ions by means of potentiometric titrations and spectroscopic techniques (UV-visible CD and EPR) Both peptides H2B(32-62) and H2B(94-125) interacted efficiently with Cu(II) ions forming several species from pH 4 to 11 with His(48) and His(110) serving as anchors for metal binding In H2B(32-62) the effective Cu(II) binding is emphasized by the formation of a soluble Cu(II)-H2B(32-62) complex unlike the unbound peptide that precipitated over pH 79 At physiological pH both peptides form tetragonal 3N species with a {N(im) 2N(-)} coordination mode At this pH H2B(32-62) presented the formation of coordination isomers differentiated by the presence in one of them of an axial coordination of the carboxylate group of Asp50 Copper binding with both H2B(32-62) and H2B(94-125) may induce a conformational change in the peptides original structure At physiological conditions this effect may interfere with nucleosome s structure and dynamics including the ubiquitination of Lys(120) which is linked to gene silencing (C) 2010 Elsevier Inc All rights reserved
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
histone h2b, copper(ii), toxicity, potentiometry, spectroscopy and epr, oxidative DNA-damage, n-terminal sequence, metal-ion complexes, l-histidine, coordination properties, mammalian chromatin, hydrogen-peroxide, cu(ii) complexes, alpha-synuclein, amino-acids
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000285433000015
http://ac.els-cdn.com/S0162013410002163/1-s2.0-S0162013410002163-main.pdf?_tid=f13e32763d63a53984da13c1a96c0854&acdnat=1333034668_78ca99b25ab9823468f638a5a8e14428
http://ac.els-cdn.com/S0162013410002163/1-s2.0-S0162013410002163-main.pdf?_tid=f13e32763d63a53984da13c1a96c0854&acdnat=1333034668_78ca99b25ab9823468f638a5a8e14428
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας