1H-NMR studies on arginine tripeptides: evidence for guanidinium-C-terminal carboxylate interactions
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
V.Tsikaris
M.Sakarellos-Daitsiotis
E.Panou-Pomonis
E.Detsikas
C. Sakarellos
M.T. Cung
M. Marraud
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Peptide Research
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Guanidinium-C-terminal carboxylate interactions are involved in the establishment of the secondary structure of various biologically active peptide sequences. The conformational properties of a series of arginine-containing tripeptides, L-Arg-X-Gly (X = L-Ala, Val, Leu), in DMSO solutions at physiological pH, have been studied by means of 1D and 2D 1H-NMR spectroscopy. Measurements of the chemical shifts, NOE effects and temperature coefficients showed that the ArgN epsilon H and ArgN eta H2 groups form two hydrogen bonds with the C-terminal carboxylate moiety, whereas the ArgN alpha-terminal nitrogen is in the amino state. Our results point out the significant contribution of the C-terminal carboxylate group, at physiological pH, in the stabilization of the Arg side-chain structure in peptides simultaneously containing arginine residues and carboxy terminal sequences.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1581638
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας