Structural Differences of the Iron Dioxygen Moiety of Hemoprotein Models with and without an Axial Hindered Base as Revealed by O-17 Nmr and Ftir Spectroscopy in Solution
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Gerothanassis, I. P.
Loock, B.
Momenteau, M.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Royal Society of Chemistry
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Journal of the Chemical Society-Chemical Communications
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
The N-H stretching vibrations of the oxygenated 'hybrid' haemoprotein models with an axial hindered base indicate that there is no conventional hydrogen bond with the terminal oxygen of the Fe-O2 moiety, contrary to the models with an axial unhindered base; however, the Fe-O2 moiety is highly polarizable as indicated by O-17 NMR spectroscopy.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
hemoglobin cooperativity, oxygen-binding, carbon-monoxide, t-state, porphyrins, bond, hemoproteins, coordination, systems
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://A1992HQ25100006
http://pubs.rsc.org/en/Content/ArticleLanding/1992/C3/c39920000598
http://pubs.rsc.org/en/Content/ArticleLanding/1992/C3/c39920000598
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας