Design, synthesis and catalytic activity of a serine protease synthetic model
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Stavrakoudis, A.
Demetropoulos, I. N.
Sakarellos, C.
Sakarellos-Daitsiotis, M.
Tsikaris, V.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Kluwer Academic Publishers
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Letters in Peptide Science
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
The design, synthesis and catalytic properties of a cyclic branched peptide carrier that possesses the catalytic triad residues of the serine proteases is reported. The synthesis of the peptide model was totally completed on solid support using three different orthogonal amino protecting groups. Hydrolytic activity measurements against Suc-Ala-Ala-Ala-pNA substrate showed that it is hydrolysed by the peptide model to a small extent. Despite this small hydrolytic activity, it is the first time, to our knowledge, that hydrolysis of such a substrate is reported by an enzyme model compound. Contrary, this enzyme model peptide showed considerable activity against the Boc-Ala-pNP substrate (k(cat)=0.414 min(-1) and K-m=0.228 mm). These results suggest that the designed carrier brings in appropriate contact the catalytic triad residues (Ser, His, Asp) resulting in the obtained hydrolytic activity.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
catalytic triad residues, cyclic branched peptide, cyclization on solid support, enzymatic properties of serine protease model, proline cyclic hexapeptide, serine protease model, peptide-synthesis, cyclic-peptides, chymotrypsin, reevaluation, enzymes
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000071627900048
http://www.springerlink.com/content/np5435m3g1x14761/fulltext.pdf
http://www.springerlink.com/content/np5435m3g1x14761/fulltext.pdf
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας