Role of proline residues in the structure and function of a membrane transport protein

Φόρτωση...
Μικρογραφία εικόνας

Ημερομηνία

Συγγραφείς

Consler, T. G.
Tsolas, O.
Kaback, H. R.

Τίτλος Εφημερίδας

Περιοδικό ISSN

Τίτλος τόμου

Εκδότης

Περίληψη

Τύπος

Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο

Είδος περιοδικού

peer-reviewed

Είδος εκπαιδευτικού υλικού

Όνομα συνεδρίου

Όνομα περιοδικού

Biochemistry

Όνομα βιβλίου

Σειρά βιβλίου

Έκδοση βιβλίου

Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος

Περιγραφή

By use of site-directed mutagenesis, each prolyl residue in the lac permease of Escherichia coli at positions 28 (putative helix I), 31 (helix I), 61 (helix II), 89 (helix III), 97 (helix III), 123 (helix IV), 192 (putative hydrophilic region 7), 220 (helix VII), 280 (helix VIII), and 327 [helix X; Lolkema, J. S., et al. (1988) Biochemistry 27, 8307] was systematically replaced with Gly, Ala, or Leu or deleted by truncation of the C-terminus [i.e., Pro403 and Pro405; Roepe, P.D., et al. (1989) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86, 3992]. Replacements were chosen on the basis of side-chain helical propensity: Gly, like Pro, is thought to be a "helix breaker", while Ala and Leu are "helix makers". With the exception of Pro28, each prolyl residue can be replaced with Gly or Ala, and Pro403 and -405 can be deleted with the C-terminal tail, and significant lac permease activity is retained. In contrast, when Pro28 is replaced with Gly, Ala, or Ser, lactose transport is abolished, but permease with Ser28 binds p-nitrophenyl alpha-D-galactopyranoside and catalyzes active transport of beta-galactopyranosyl-1-thio-beta-D- galactopyranoside. Replacement of Pro28, -31, -123, -280, or -327 with Leu abolishes lactose transport, while replacement of Pro61, -89, -97, or -220 with Leu has relatively minor effects. None of the alterations in permease activity is due to inability of the mutant proteins to insert into the membrane or to diminished lifetimes after insertion, since the concentration of each mutant permease in the membrane is comparable to that of wild-type permease as judged by immunological analyses.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)

Περιγραφή

Λέξεις-κλειδιά

Amino Acid Sequence, Base Sequence, Biological Transport, Active, Blotting, Western, DNA Mutational Analysis, Escherichia coli, *Escherichia coli Proteins, Lactose/metabolism, Membrane Proteins/physiology, Membrane Transport Proteins/genetics/*metabolism, Molecular Sequence Data, *Monosaccharide Transport Proteins, Proline/*physiology, Structure-Activity Relationship, *Symporters

Θεματική κατηγορία

Παραπομπή

Σύνδεσμος

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1991110
http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/bi00219a019

Γλώσσα

en

Εκδίδον τμήμα/τομέας

Όνομα επιβλέποντος

Εξεταστική επιτροπή

Γενική Περιγραφή / Σχόλια

Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Επιστημών Υγείας. Τμήμα Ιατρικής

Πίνακας περιεχομένων

Χορηγός

Βιβλιογραφική αναφορά

Ονόματα συντελεστών

Αριθμός σελίδων

Λεπτομέρειες μαθήματος

item.page.endorsement

item.page.review

item.page.supplemented

item.page.referenced