A palmitoylated peptide, derived from the acidic carboxyl-terminal segment of the integrin IIb cytoplasmic domain, inhibits platelet activation
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Koloka, V.
Christofidou, E. D.
Vaxevanelis, S.
Dimitriou, A. A.
Tsikaris, V.
Tselepis, A. D.
Panou-Pomonis, E.
Sakarellos-Daitsiotis, M.
Tsoukatos, D. C.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Platelets
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Platelet integrin IIb3 contains an acidic membrane distal motif, 1000LEEDDEEGE1008, in the cytoplasmic domain of the IIb subunit. We showed that a lipid-modified peptide corresponding to the above region, palmitoyl-K-LEEDDEEGE (pal-K-1000-1008), is platelet permeable and has inhibited platelet aggregation induced by 0.4 U/ml of thrombin (IC50 = 164 M). Moreover the peptide inhibited both Fibrinogen and PAC-1, binding to activated platelets. The non palmitoylated analog was inactive. A modified, scrambled acidic peptide (palmitoyl-K-GDDEELEEE), showed significant lower inhibitory activity than pal-K-1000-1008. A palmitoylated peptide corresponding to the membrane proximal cytoplasmic domain of IIb, 989KGVFFKR995 (pal-989-995), is known to specifically induce platelet aggregation. Pal-K-1000-1008 was an inhibitor of human washed platelet aggregation induced by pal-K-989-995 (IC50 = 15 M). Moreover, pal-K-1000-1008 inhibited phosphorylation of ERK and FAK, two protein kinases involved in platelet activation and aggregation. Our results favour the assumption that the interaction of the membrane proximal sequence 989KGVFFKR995 of the cytoplasmic domain of IIb with the acidic terminal 1000LEEDDEEGE1008 motif may be an important structural factor in platelet signaling, leading to platelet activation and aggregation.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
iib3 receptor, palmitoylated peptides, iib cytoplasmic domain, platelet-aggregation inhibitor, glycoprotein iib/iiia, signal-transduction, alpha-subunit, alpha(iib)beta(3), tail, tyrosine, binding, talin, aggregation, pathways
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000260607400004
http://informahealthcare.com/doi/abs/10.1080/09537100802266875
http://informahealthcare.com/doi/abs/10.1080/09537100802266875
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας