Insights into the structure of the PmrD protein with molecular dynamics simulations
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Tatsis, V. A.
Tsoulos, I. G.
Krinas, C. S.
Alexopoulos, C.
Σταυρακούδης, Αθανάσιος
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Int J Biol Macromol
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Resistance to cationic antimicrobial peptide polymyxin B from Gram-negative bacteria is accomplished by two-component systems (TCSs), protein complexes PmrA/PmrB and PhoP/PhoQ. PmrD is the first protein identified to mediate the connectivity between two TCSs. The 3D structure of PmrD has been recently solved by NMR and its unique fold was revealed. Here, a molecular dynamics study is presented started from the NMR structure. Numerous hydrophobic and electrostatic interactions were identified to contribute to PmrD's 3D stability. Moreover, the mobility of the five loops that connect the protein's six beta-strands has been explored. Solvent-accessible surface area calculation revealed that a Leucine-rich hydrophobic cluster of the protein stabilized the protein's structure. (C) 2009 Elsevier B.V. All rights reserved.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
beta-barrel, computer simulation, leucine-rich hydrophobic cluster, molecular dynamics, polymyxin resistance, pmrd, peptide, water, orientation, system, force, ewald
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000266712500003
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Οικονομικών και Κοινωνικών Επιστημών. Τμήμα Οικονομικών Επιστημών