Acylation of glucose catalysed by lipases in supercritical carbon dioxide
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Tsitsimpikou, C.
Stamatis, H.
Sereti, V.
Daflos, H.
Kolisis, F. N.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
John Wiley & Sons, Ltd.
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Journal of Chemical Technology & Biotechnology
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
The acylation of glucose with lauric acid in a reaction catalysed by two Candida lipases and a Mucor miehei lipase in supercritical carbon dioxide (SCCO2) was investigated. A linear dependence of the reaction rate on enzyme concentration was observed. Studies on the effect of temperature on enzyme activity showed that Candida antarctica lipase remains stable at temperatures as high as 70Β°C. Non-immobilised Candida rugosa lipase was found to have a temperature optimum at 60Β°C. The acylation reaction rate depended on the initial water activity of both substrates and enzyme; the optimum was 0Β·75 for Candida antarctica lipase, 0Β·53 for Candida rugosa lipase, and between 0Β·3 and 0Β·5 for Mucor miehei lipase. Candida rugosa lipase was most active at a molar ratio of sugar: acyl donor of 1: 3, while the optimum ratio was found to increase to 1: 6 when the reaction was catalysed by Candida antarctica and Mucor miehei lipases. Β© 1998 SCI
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
supercritical carbon dioxide, glucose acylation, lipase
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
http://dx.doi.org/10.1002/(SICI)1097-4660(199804)71:4<309::AID-JCTB859>3.0.CO;2-L
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Επιστημών και Τεχνολογιών. Τμήμα Βιολογικών Εφαρμογών και Τεχνολογιών