Prothymosin alpha binds to histone H1 in vitro
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Papamarcaki, T.
Tsolas, O.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer-reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
FEBS Lett
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Previous studies have shown that prothymosin alpha (ProT alpha) is a nuclear acidic protein implicated in cell proliferation. To identify proteins that interact with ProT alpha we have used ligand-blotting assays. We report here that purified ProT alpha binds specifically to histone H1 in a dose dependent manner. Polyglutamic acid, an analog of the central acidic domain of ProT alpha, strongly inhibits the above interaction, suggesting that the binding of ProT alpha to histone H1 is mediated through its acidic domain.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
Amino Acid Sequence, Animals, Cattle, Cell-Free System, Histones/*metabolism, Ligands, Molecular Sequence Data, Protein Binding, Protein Precursors/*metabolism, Subcellular Fractions/metabolism, Thymosin/*analogs & derivatives/metabolism, Thymus Gland/metabolism
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8194604
http://ac.els-cdn.com/0014579394004390/1-s2.0-0014579394004390-main.pdf?_tid=81ec50e683095f19c309446c94a4a27e&acdnat=1337848948_125f4dac88673716d3854eebceaf5b66
http://ac.els-cdn.com/0014579394004390/1-s2.0-0014579394004390-main.pdf?_tid=81ec50e683095f19c309446c94a4a27e&acdnat=1337848948_125f4dac88673716d3854eebceaf5b66
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Επιστημών Υγείας. Τμήμα Ιατρικής