Characterization and heat inactivation of extracellular proteinase from Pseudomonas fluorescens TR2
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Triantafyllidou, M.
Roussis, I. G.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
VOLKSWIRTSCHAFTLICHER VERLAG
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Milchwissenschaft-Milk Science International
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Extracellular proteinase from Pseudomonas fluorescens was purified to SDS-PAGE homogeneity. The enzyme appeared to be a neutral endopeptidase containing zinc. It had a molecular weight of 43.5 KDa with K-m 0.07 mM and Vmax 20.2 units/mu g protein, for casein as substrate. It was heat resistant at temperatures above 80 degrees C in the presence of calcium, while it appeared to be sensitive at lower temperatures. The enzyme was autolyzed at 60 degrees C, while it was not in the presence of casein. In the latter case, proteinase hydrolyzed the casein. Proteinase studied hydrolyzed both beta- and alpha(s)- caseins of cow's and ewe's milks in the order beta->alpha(s). Ewe's caseins appeared to be more resistant to proteinase hydrolysis than cow's caseins.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
pseudomonas fluorescens (proteinase), psychrotrophic pseudomonads, stable proteases, milk-proteins, purification, proteolysis, aft-36
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000081757500005
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας