Some properties of extracellular lipase from Pseudomonas 92
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Konstantinou, P.
Roussis, I. G.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
VOLKSWIRTSCHAFTLICHER VERLAG
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Milchwissenschaft-Milk Science International
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Extracellular lipase from Pseudomonas 92 was partially purified. Enzyme preparation exhibited lipase rather than esterase activity, since it hydrolysed p-nitrophenyl-caproate and beta-naphthyl-caproate to a greater extent in the presence of sodium taurocholate. It was sensitive to EDTA and serine specific inhibitors, and exhibited maximum activity at 37 degrees C and pH 8.0. Lipase retained 50% of its activity at 55 or 65 degrees C and 25% at 95 degrees C. Calcium stabilised the enzyme at 55 or 65 degrees C, but not at 95 degrees C. It exhibited no increase in apparent hydrophobicity after treatments at 55 or 65 degrees C.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
pseudomonas-fluorescens-mc50, inactivation, purification
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000077770400007
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας