Conformational Properties of the Arg-Leu-Gly Tripeptide - Dmso - Water Clusters with the Combined Use of Molecular-Dynamics and Energy Minimization Studies
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Demetropoulos, I.
Tsibiris, A.
Tsikaris, V.
Sakarellos-Daitsiotis, M.
Sakarellos, C.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Taylor & Francis
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Journal of Biomolecular Structure & Dynamics
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
The Arg-Leu-Gly tripeptide is the repeating fragment of sequential arginine-rich polypeptides capable of interacting with DNA The conformational influence of solvent molecules (DMSO/H2O) were investigated with the combined use of molecular dynamics and energy minimization. It was found that water molecules greatly contribute to the peptide structure by solvating all its hydrophylic sites even in the presence of DMSO excess, whereas one water molecule links the ammonium and carboxylic ends of the Arg-Leu-Gly. The persistence of residual water, which was confirmed by varying,the computer simulation parameters, indicates that pretreatment of peptide segments in aqueous solutions should greatly affect their conformational properties in organic media. A satisfactory agreement between experimental data (H-1-NMR and IR spectroscopy) and the presented computational study deserves also to be noted.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
helix-forming tendencies, amino-acids depend, dimethyl-sulfoxide, salt-bridges, crystal-structures, organic-solvents, nmr, stabilization, enkephalin, hydration
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://A1995QJ14600002
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας