Computational modelling and molecular dynamics simulations of a cyclic peptide mimotope of the CD52 antigen complexed with CAMPATH-1H antibody

Φόρτωση...
Μικρογραφία εικόνας

Ημερομηνία

Συγγραφείς

Σταυρακούδης, Αθανάσιος

Τίτλος Εφημερίδας

Περιοδικό ISSN

Τίτλος τόμου

Εκδότης

Περίληψη

Τύπος

Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο

Είδος περιοδικού

peer reviewed

Είδος εκπαιδευτικού υλικού

Όνομα συνεδρίου

Όνομα περιοδικού

Molecular Simulation

Όνομα βιβλίου

Σειρά βιβλίου

Έκδοση βιβλίου

Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος

Περιγραφή

A peptide mimotope of the CD52 antigen with the sequence T(1)SSPSAD(7) has been co-crystallised with the CAMPATH-1H antibody. Molecular dynamics (MD) simulations in explicit water of the T(1)SSPSAD(7) peptide in both antibody free and bound states showed that the peptide's beta-turn remained stable in the bound state but it was eliminated in the free state. Based on the observation that Thr(1) and Ala(6) residues made close contacts through their side chain, a new peptide mimotope is proposed: (S,S)-C(1)SSPSCD(7). Thr(1) and Ala(6) residues have been mutated in Cys residues and a disulphide bond has been imposed. The new analogue has been simulated in both antibody bound and free states with MD in explicit water. It was found that the peptide remained in the stable beta-turn conformation, both in complexed and free states. The difference in configurational entropy was estimated to be 0.15 kJ/K/mol. However, despite the structural similarity, the cyclic analogue lost more than 25% of its buried surface area contact with the antibody and a couple of critical hydrogen bond interactions were broken. It is concluded that design of cyclic analogues that mimic the bound conformation of peptides should be carefully performed and conformational `freezing' does not necessarily guarantee better binding.

Περιγραφή

Λέξεις-κλειδιά

antigen/antibody interactions, campath-1h, cd52 antigen, computer simulation, disulphide cyclisation, molecular dynamics, qsar, beta-turn, therapeutic monoclonal-antibodies, conformation, recognition, proteins, design, ewald, site, fab

Θεματική κατηγορία

Παραπομπή

Σύνδεσμος

<Go to ISI>://000274421300004

Γλώσσα

en

Εκδίδον τμήμα/τομέας

Όνομα επιβλέποντος

Εξεταστική επιτροπή

Γενική Περιγραφή / Σχόλια

Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Οικονομικών και Κοινωνικών Επιστημών. Τμήμα Οικονομικών Επιστημών

Πίνακας περιεχομένων

Χορηγός

Βιβλιογραφική αναφορά

Ονόματα συντελεστών

Αριθμός σελίδων

Λεπτομέρειες μαθήματος

item.page.endorsement

item.page.review

item.page.supplemented

item.page.referenced