Sequential polypeptides containing arginine as histone models: Synthesis and conformational studies

Φόρτωση...
Μικρογραφία εικόνας

Ημερομηνία

Συγγραφείς

Sakarellos-Daitsiotis, E . Panou - Pomonis
C. Sakarellos
M.

Τίτλος Εφημερίδας

Περιοδικό ISSN

Τίτλος τόμου

Εκδότης

John Wiley & Sons, Inc.

Περίληψη

Τύπος

Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο

Είδος περιοδικού

peer reviewed

Είδος εκπαιδευτικού υλικού

Όνομα συνεδρίου

Όνομα περιοδικού

Biopolymers

Όνομα βιβλίου

Σειρά βιβλίου

Έκδοση βιβλίου

Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος

Περιγραφή

The sequential polypeptides (L-Arg-X-Gly)n, where X represents amino acid residues Ala, Val, and Leu, were prepared as models of arginine-rich histones to be used in studying their structure and their interactions with DNA. The polymerization was carried out on the pentachlorophenyl active esters of the appropriate tripeptides, while the toluene-4-sulfonyl group was used for protecting the arginine guanido group. CD was employed to investigate the conformation of (L-Arg-X-Gly)n polymers in aqueous solutions, at different pH, as well as in trifluoroenthanol and hexafluoroisopropyl alcohol solutions. In aqueous solutions (at pH 7 and 12) the prepared sequential polymers behaved as a random coil. The CD spectra in various trifluoroethanol-water or hexafluoroisopropyl alcohol-water mixtures indicated that the degree of helical conformation of the studied polytripeptides increased in the order of Ala β†’ Val β†’ Leu. The opposite was true for the Ξ²-structure. Characteristics of Ξ²-turn are excluded from the poly(L-Arg-L-Leu-Gly), which assumed the most pronounced helical conformation. The poly(L-Arg-L-Val-Gly) exerts a significant preference to the Ξ²-turn structure compared to that of poly(L-Arg-L-Ala-Gly). Thus the probability for helical, Ξ²-structure or Ξ²-turn conformations of the polymers was analyzed in relation to the bulkiness and length, and to the special features of the X-residue side chain (Ξ²-branching). We concluded that the prepared sequential arginine-containing polypeptides are plausible models for histone fractions, f3 and f2Ξ±1.

Περιγραφή

Λέξεις-κλειδιά

Θεματική κατηγορία

Παραπομπή

Σύνδεσμος

http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/bip.360250410/abstract

Γλώσσα

en

Εκδίδον τμήμα/τομέας

Όνομα επιβλέποντος

Εξεταστική επιτροπή

Γενική Περιγραφή / Σχόλια

Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας

Πίνακας περιεχομένων

Χορηγός

Βιβλιογραφική αναφορά

Ονόματα συντελεστών

Αριθμός σελίδων

Λεπτομέρειες μαθήματος

item.page.endorsement

item.page.review

item.page.supplemented

item.page.referenced