Ανάπτυξη νέων βιοκαταλυτικών συστημάτων τροποποιημένου οξειδίου του γραφενίου με οξειδάση της γλυκόζης

dc.contributor.authorΕυαγγέλου, Φωτεινήel
dc.date.accessioned2023-03-02T11:28:36Z
dc.date.available2023-03-02T11:28:36Z
dc.identifier.urihttps://olympias.lib.uoi.gr/jspui/handle/123456789/32452
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.26268/heal.uoi.12263
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 United States*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/us/*
dc.subjectΟξείδιο του γραφενίουel
dc.subjectGraphene oxideen
dc.subjectΟξειδάση της γλυκόζηςel
dc.subjectGlucose oxidaseen
dc.subjectΑκινητοποίηση ενζύμουel
dc.subjectEnzyme immobilizationen
dc.subjectΟλεϋλαμίνηel
dc.subjectOleylamineen
dc.titleΑνάπτυξη νέων βιοκαταλυτικών συστημάτων τροποποιημένου οξειδίου του γραφενίου με οξειδάση της γλυκόζηςel
dc.typemasterThesisen
heal.abstractΣτην παρούσα εργασία έγινε μελέτη της ακινητοποίησης της οξειδάσης της γλυκόζης σε οργανόφιλα και υδρόφιλα παράγωγα του οξειδίου του γραφενίου. Πιο συγκεκριμένα, αρχικά παρασκευάστηκε οργανόφιλο οξείδιο του γραφενίου με ολεϋλαμίνη, και στη συνέχεια έγινε ανάπτυξη ενός υδρόφιλου παραγώγου το οποίο προέκυψε από την οξείδωση/διάσπαση οξειδίου γραφενίου-ολεϋλαμίνης με KMnO4. Τα δύο αυτά νανοδομικά συστήματα χρησιμοποιήθηκαν ως φορείς για την ακινητοποίηση της οξειδάσης της γλυκόζης. Ακολούθησε μελέτη της ενζυμικής δραστικότητας του ακινητοποιημένου ενζύμου η οποία περιλάμβανε προσδιορισμό του ενζυμικού φορτίου, υπολογισμό των κινητικών σταθερών καθώς και μελέτη της θερμοσταθερότητας του ενζύμου. Τα αρχικά υλικά χαρακτηρίστηκαν με ένα συνδυασμό πειραματικών τεχνικών συμπεριλαμβανομένων της περίθλασης ακτίνων-Χ (XRD), της φασματοσκοπίας μέσου υπερύθρου (FTIR) και μετρήσεων θερμικής ανάλυσης (DTA/TGA).el
heal.abstractIn this work, the immobilization of glucose oxidase in organophilic and hydrophilic derivatives of graphene oxide was studied. More specifically, organophilic graphene oxide with oleylamine was first prepared, and then a hydrophilic derivative was developed which resulted from the oxidation/decomposition of graphene oxide-oleylamine with KMnO4. These two nanostructured systems were used as carriers/supports to immobilize glucose oxidase. This was followed by a study of the enzyme activity of the immobilized enzyme which included determination of the enzyme load, calculation of the kinetic constants as well as a study of the thermostability of the enzyme. The starting materials were characterized by a combination of experimental techniques including X-ray diffraction (XRD), mid-infrared spectroscopy (FTIR) and thermal analysis (DTA/TGA) measurements.en
heal.academicPublisherΠανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Πολυτεχνική Σχολή. Τμήμα Μηχανικών Επιστήμης Υλικώνel
heal.academicPublisherIDuoiel
heal.accessfreeel
heal.advisorNameΓουρνής, Δημήτριοςel
heal.committeeMemberNameΣταμάτης, Χαράλαμποςel
heal.committeeMemberNameΣαλμάς, Κωνσταντίνοςel
heal.contributorNameZYGOURI, PANAGIOTAel
heal.contributorNameΣπύρου, Κωνσταντίνοςel
heal.contributorNameΠατίλα, Μιχαέλαel
heal.dateAvailable2023-03-02T11:29:37Z
heal.fullTextAvailabilitytrue
heal.languageelel
heal.publicationDate2022-12-21
heal.recordProviderΠανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Πολυτεχνική Σχολή. Τμήμα Μηχανικών Επιστήμης Υλικώνel
heal.typemasterThesisel
heal.type.elΜεταπτυχιακή εργασίαel
heal.type.enMaster thesisen

Αρχεία

Πρωτότυπος φάκελος/πακέτο

Προβολή: 1 - 1 of 1
Φόρτωση...
Μικρογραφία εικόνας
Ονομα:
Μ.Ε. Ευαγγέλου Φωτεινή (2022).pdf
Μέγεθος:
2.11 MB
Μορφότυπο:
Adobe Portable Document Format
Περιγραφή:

Φάκελος/Πακέτο αδειών

Προβολή: 1 - 1 of 1
Φόρτωση...
Μικρογραφία εικόνας
Ονομα:
license.txt
Μέγεθος:
3.22 KB
Μορφότυπο:
Item-specific license agreed upon to submission
Περιγραφή: