Solvation State of the Tyr Side-Chain in Peptides - an Ft-Ir and O-17 Nmr Approach
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Gerothanassis, I. P.
Birlirakis, N.
Sakarellos, C.
Marraud, M.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
American Chemical Society
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
J Am Chem Soc
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Detailed studies of the O-17 NMR chemical shifts of the COH group of p-cresol and tyrosine derivatives as a function of pH and in a variety of solvents revealed an unusually large titration shift upon the deprotonation of the phenol group and a very small chemical shift variation as a function of solvent hydrogen-bonding ability. Similarly the nu(CO) stretching frequencies exhibit a very small variation as a function of solvent hydrogen-bonding ability, and discrete hydrogen-bonded species could not be identified. In contrast, the in-plane COH bending frequencies of these compounds have been shown to be very sensitive to hydrogen-bond interactions, and discrete hydrogen-bonded species could be identified. The applicability of this novel methodology to peptide hormones is demonstrated in the case of Leu-enkephalin in aqueous solution.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
protein amino-acids, aqueous-solution, organic solution, enkephalin, tyrosine, bacteriorhodopsin, spectroscopy, polypeptides, morphine, spectra
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://A1992JW79700041
http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/ja00049a041
http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/ja00049a041
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας