Crystallization of Escherichia coli beta-ketoacyl-ACP synthase III and the use of a dry flash-cooling technique for data collection
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Janson, C. A.
Konstantinidis, A. K.
Lonsdale, J. T.
Qiu, X.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer-reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Acta Crystallogr D Biol Crystallogr
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
beta-Ketoacyl-acyl carrier protein (ACP) synthase III (FabH) is a condensing enzyme active in the fatty-acid biosynthesis pathway of bacteria. The enzymes of this pathway provide a set of targets for the discovery of previously unknown antibiotics. FabH from Escherichia coli has been crystallized in two crystal forms using the sitting-drop vapor-diffusion technique. The first form crystallized in the orthorhombic space group P2(1)2(1)2(1), with unit-cell parameters a = 63.1, b = 65.1, c = 166.5 A; the second form crystallized in the tetragonal space group P4(1)2(1)2, with unit-cell parameters a = b = 72.7, c = 99.8 A. A flash-cooling technique using no cryoprotectant was utilized in obtaining data from the second type of crystals.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
3-Oxoacyl-(Acyl-Carrier-Protein) Synthase/*chemistry, Bacterial Proteins/chemistry, Crystallization, Data Interpretation, Statistical, Escherichia coli/*enzymology, Freezing, X-Ray Diffraction/methods
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10818351
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Επιστημών Υγείας. Τμήμα Ιατρικής