Recognition Pliability Is Coupled to Structural Heterogeneity: A Calmodulin Intrinsically Disordered Binding Region Complex
Φόρτωση...
Ημερομηνία
Συγγραφείς
Nagulapalli, M.
Parigi, G.
Yuan, J.
Gsponer, J.
Deraos, G.
Bamm, V. V.
Harauz, G.
Matsoukas, J.
de Planque, M. R. R.
Gerothanassis, I. P.
Τίτλος Εφημερίδας
Περιοδικό ISSN
Τίτλος τόμου
Εκδότης
Elsevier
Περίληψη
Τύπος
Είδος δημοσίευσης σε συνέδριο
Είδος περιοδικού
peer reviewed
Είδος εκπαιδευτικού υλικού
Όνομα συνεδρίου
Όνομα περιοδικού
Structure
Όνομα βιβλίου
Σειρά βιβλίου
Έκδοση βιβλίου
Συμπληρωματικός/δευτερεύων τίτλος
Περιγραφή
Protein interactions within regulatory networks should adapt in a spatiotemporal-dependent dynamic environment, in order to process and respond to diverse and versatile cellular signals. However, the principles governing recognition pliability in protein complexes are not well understood. We have investigated a region of the intrinsically disordered protein myelin basic protein (MBP145-165) that interacts with calmodulin, but that also promiscuously binds other biomolecules (membranes, modifying enzymes). To characterize this interaction, we implemented an NMR spectroscopic approach that calculates, for each conformation of the complex, the maximum occurrence based on recorded pseudocontact shifts and residual dipolar couplings. We found that the MBP145-165-calmodulin interaction is characterized by structural heterogeneity. Quantitative comparative analysis indicated that distinct conformational landscapes of structural heterogeneity are sampled for different calmodulin-target complexes. Such structural heterogeneity in protein complexes could potentially explain the way that transient and promiscuous protein interactions are optimized and tuned in complex regulatory networks.
Περιγραφή
Λέξεις-κλειδιά
myelin basic-protein, nmr-spectroscopy, unstructured proteins, molecular recognition, conformational space, multiple-sclerosis, target recognition, backbone dynamics, fuzzy complexes, human-diseases
Θεματική κατηγορία
Παραπομπή
Σύνδεσμος
<Go to ISI>://000301328800018
http://ac.els-cdn.com/S0969212612000524/1-s2.0-S0969212612000524-main.pdf?_tid=ce0412e0-3246-11e3-8a07-00000aacb360&acdnat=1381476723_88800a904b5e7530194a3e64e432d338
http://ac.els-cdn.com/S0969212612000524/1-s2.0-S0969212612000524-main.pdf?_tid=ce0412e0-3246-11e3-8a07-00000aacb360&acdnat=1381476723_88800a904b5e7530194a3e64e432d338
Γλώσσα
en
Εκδίδον τμήμα/τομέας
Όνομα επιβλέποντος
Εξεταστική επιτροπή
Γενική Περιγραφή / Σχόλια
Ίδρυμα και Σχολή/Τμήμα του υποβάλλοντος
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας